条斑紫菜海藻酸盐裂解酶的生物信息学分析

发布时间：2025-04-18 01:58

　　 为了了解条斑紫菜海藻酸盐裂解酶PyAly(Porphyra yezoensis alginate lyase)的结构与功能,试验通过生物信息学方法分析其理化性质、信号肽、跨膜区、亚细胞定位、结构及进行多序列比对,并将建模得到的结构进行分子动力学模拟。结果表明:PyAly为亲水性蛋白,N端1-25位为信号肽,下游区域位于胞内,二级结构中无规则卷曲和α-螺旋占比较高,三级结构具有明显β-jellyroll结构,属于PL-7蛋白家族,尚未发现与其同源性较高的真核生物来源蛋白,活性位点处的保守氨基酸残基对其功能的发挥具有重要作用。优化后的蛋白结构较为合理,可为PyAly酶解机理研究奠定基础。

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【部分图文】：

图1 PyAly亲疏水性分析结果

亲疏水性与蛋白的折叠情况有关，PyAly的亲疏水性预测结果如图1所示，横坐标表示氨基酸位置，纵坐标表示蛋白的亲疏水性(正值越大疏水性越强，负值越小亲水性越强)。可见蛋白大部分分值均位于0以下，表明蛋白的亲水性强。只有靠近N端的一段肽链具有较强的疏水性。通过TMHMM2.0预测跨....

图2 PyAly跨膜区分析结果

通过TMHMM2.0预测跨膜区的结果如图2所示，1～3位氨基酸残基位于胞外，27～241位位于胞内，在蛋白N端4～26位有一个跨膜螺旋，这与亲疏水性分析结果基本一致，表明这段序列可能为信号肽。通过SignalP-5.0预测出的信号肽位置也证实了这一结果，前25个氨基酸残基为信号....

图3 PyAly的三级结构预测

蛋白的三级结构具有特定生物活性、能执行催化功能[11]。由于未找到与PyAly序列相似性高于30%的蛋白结构，采用I-TASSER服务器进行模建。I-TASSER使用穿线法预测蛋白结构，并用置信度(C-score)评价模型质量。将10个PDB(ProteinDataBank)....

图4 动力学模拟前后蛋白结构比对(a)及优化后蛋白Ramachandran图(b)

3.6分子动力学模拟与结构评估将预测出的PyAly蛋白结构进一步进行优化，经分子动力学模拟后体系趋于稳定。模拟前后的蛋白结构如图4(a)所示，二者之间的RMSD为2.016?，整体结构未发生很大变化，尤其在模拟前后β-折叠区域基本重合，只在无规则卷曲处有些区别。Verify3....

本文编号：4040341